Главная страница Карта сайта Контактная информация




Главная » Наука » Публикации »
 

 

Biochemistry (Mosc). 2007 Jan;72(1):84-92. PubMed

Influence of donor substrate on kinetic parameters of thiamine diphosphate binding to transketolase.

Ospanov, R. V.; Kochetov, G. A.; Kurganov, B. I.

The two-step mechanism of interaction of thiamine diphosphate (ThDP) with transketolase (TK) has been studied: TK + ThDP <--> TK...ThDP <--> TK*-ThDP. The scheme involves the formation of inactive intermediate complex TK...ThDP followed by its transformation into catalytically active holoenzyme, TK*-ThDP. The dissociation and kinetic constants for individual stages of this process have been determined. The values of forward and backward rate constants change in the presence of the donor substrate hydroxypyruvate. This finally leads to an increase in the overall affinity of the coenzyme to TK.



 


  Московский Государственный Университет имени М.В.Ломоносова



Почтовый адрес:
119991 г. Москва, ГСП-1, Ленинские горы МГУ 1, стр. 73,
Факультет биоинженерии и биоинформатики, комната 433.

Телефон / факс: +7 (495) 939-41-95
Справочная телефонов МГУ +7 (495) 939-10-00

E-mail: bioeng@genebee.msu.ru

© 2011 Факультет биоинженерии и биоинформатики
Московского Государственного Университета имени М.В.Ломоносова


 





- создание сайта, 2010