Главная страница Карта сайта Контактная информация




Главная » Наука » Публикации »
 

 

FEBS Lett. 2008 Dec 24;582(30):4158-62. PubMed; doi 10.1016/j.febslet.2008.11.018

Inhibition of membrane-bound cytochrome c oxidase by zinc ions: high-affinity Zn2+-binding site at the P-side of the membrane.

Vygodina, T. V.; Zakirzianova, W.; Konstantinov, A. A.

In the presence of the uncoupler, external zinc ions inhibit rapidly turnover of cytochrome c oxidase reconstituted in phospholipid vesicles or bound to the membrane of intact mitochondria. The effect is promoted by electron leaks into the oxidase during preincubation with Zn(2+). Inhibition of liposome-bound bovine cytochrome oxidase by external Zn(2+) titrates with a K(i) of 1+/-0.3 microM. Presumably, the Zn(2+)-binding group at the positively charged side is not reactive in the oxidized enzyme, but becomes accessible to the cation in some partially reduced state(s) of the oxidase; reduction of Cu(B) is tentatively proposed to be responsible for the effect.



 


  Московский Государственный Университет имени М.В.Ломоносова



Почтовый адрес:
119991 г. Москва, ГСП-1, Ленинские горы МГУ 1, стр. 73,
Факультет биоинженерии и биоинформатики, комната 433.

Телефон / факс: +7 (495) 939-41-95
Справочная телефонов МГУ +7 (495) 939-10-00

E-mail: bioeng@genebee.msu.ru

© 2011 Факультет биоинженерии и биоинформатики
Московского Государственного Университета имени М.В.Ломоносова


 





- создание сайта, 2010