Главная страница Карта сайта Контактная информация




Главная » Наука » Публикации »
 

 

Biochemistry (Mosc). 2009 Jul;74(7):789-92. PubMed

Cooperative binding of substrates to transketolase from Saccharomyces cerevisiae.

Sevostyanova, I. A.; Selivanov, V. A.; Yurshev, V. A.; Solovjeva, O. N.; Zabrodskaya, S. V.; Kochetov, G. A.

Catalytic activity of two active sites of transketolase and their affinity towards the substrates (xylulose-5-phosphate and ribose-5-phosphate) has been studied in the presence of Ca2+ and Mg2+. In the presence of Ca2+, the active sites exhibit negative cooperativity in binding both xylulose-5-phosphate (donor substrate) and ribose-5-phosphate (acceptor substrate) and positive cooperativity in the catalytic transformation of the substrates. In the presence of Mg2+, nonequivalence of the active sites is not observed.



 


  Московский Государственный Университет имени М.В.Ломоносова



Почтовый адрес:
119991 г. Москва, ГСП-1, Ленинские горы МГУ 1, стр. 73,
Факультет биоинженерии и биоинформатики, комната 433.

Телефон / факс: +7 (495) 939-41-95
Справочная телефонов МГУ +7 (495) 939-10-00

E-mail: bioeng@genebee.msu.ru

© 2011 Факультет биоинженерии и биоинформатики
Московского Государственного Университета имени М.В.Ломоносова


 





- создание сайта, 2010